మాంసకృత్తుల ఆకృతి

వికీపీడియా నుండి
ఇక్కడికి గెంతు: మార్గసూచీ, వెతుకు

మాంసకృత్తులు[[]] జీవ ప్రాణులన్నింటిలో ఉన్న జీవసంబంధ స్థూల అణువుల యెక్క ముఖ్య తరగతిగా చెప్పబడుతుంది, ఇవి ప్రధానంగా మూలపదార్ధాలు కర్బనం, ఉదజని, నత్రజని, ఆమ్లజని, మరియు గంధకం నుండి తయారవుతాయి. అన్ని మాంసకృత్తులూ అమైనో ఆమ్లాల అణుపుంజాలు. వాటి భౌతిక పరిమాణ ప్రకారం విభజనచేయబడింది, మాంసకృత్తులు అతిసూక్ష్మకణాలు (నిర్వచనం: 1-100 nm). ప్రతి మాంసకృత్తి అణుపుంజం– పోలిపెప్‌టైడ్ గా పిలవబడుతుంది – ఇందులో 20 వేర్వేరు రకాల L-α-అమైనో ఆమ్లాల క్రమంను కలిగి ఉంటుంది, శ్లేషాలుగా కూడా సూచించబడుతుంది. 40 శ్లేషాల కన్నా తక్కువ ఉన్న శ్లేషాల కొరకు పెప్‌టైడ్ అనే పదం మాంసకృత్తికి బదులుగా తరచుగా ఉపయోగించబడుతుంది. వాటియెక్క జీవసంబంధ విధులను నిర్వహించడానికి, మాంసకృత్తులు ఒకటి లేదా ఎక్కువ ఖచ్చితమైన ప్రాదేశిక ఆకృతులలో ఉంటాయి, రసాయనబంధం కాని అనేక పరస్పరచర్యలు ఉదజని బంధం, ఐయాన్ల పరస్పర చర్యలు, వాన్ డేర్ వాల్స్ బలాలు, మరియు జలవిరోధి ప్యాకింగ్ వంటివాటిచే ప్రభావితం కాబడుతుంది. అణు స్థాయిలో మాంసకృత్తుల విధులను అర్థం చేసుకోవటానికి, వాటియెక్క త్రిమితీయ ఆకృతిని నిర్ణయించటం చాలాసార్లు తప్పనిసరి అవుతుంది. ఇది నిర్మాణాత్మక జీవశాస్త్రం యెుక్క శాస్త్రీయ రంగంలోని అంశం, ఇందులో సాంకేతిక పరిజ్ఞానం X-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ, NMR స్పెక్ట్రోస్కోపీ, మరియు మాంసకృత్తుల యెక్క నిర్ణయంకు దైత ధ్రువత ఇంటర్ఫెరోమెట్రి వంటివి ఉంటాయి.

అనేక శ్లేషాలు ఒక ముఖ్యమైన జీవరసాయన విధుల కొరకు అవసరం అవుతాయి, మరియు దాదాపు 40-50 శ్లేషాలు పనిచేస్తున్న ప్రదేశ పరిమాణం కొరకు దిగువ పరిమితిలో ఉన్నట్టు కనిపిస్తాయి. నిర్మాణాత్మక లేదా బహు-క్రియలలోని మాంసకృత్తులలో అనేక వేల శ్లేషాలకు ఈ దిగువ పరిమితి నుండి మాంసకృత్తి పరిమాణాలు ఉంటాయి. అయినప్పటికీ, ప్రస్తుత అంచనా ప్రకారం సగటు మాంసకృత్తి పొడవు 300 శ్లేషాలు ఉంది.[1] అతిపెద్ద చేరికలు మాంసకృత్తుల ఉపభాగాల నుండి ఏర్పడవచ్చును: ఉదాహరణకి, అనేక వేల అక్టిన్ కణాలు మైక్రోఫిలమెంట్‌గా ఏర్పడతాయి.

మాంసకృతి ఆకృతి యెుక్క స్థాయిలు[మార్చు]

మాంసకృత్తుల ఆకృతి, ప్రాథమిక నుండి నాల్గవ ఆకృతి .
Main protein structure levels en.svg

జీవరసాయనశాస్త్రం మాంసకృత్తి ఆకృతి యెక్క నాలుగు విభిన్నమైన స్థితులను సూచిస్తుంది:

ప్రాధమిక నిర్మాణం
పెప్‌టైడ్ బంధాల యెక్క అమైనో ఆమ్ల క్రమం.
ద్వితీయ నిర్మాణం
అత్యధికంగా ఏర్పడే ఉప-నిర్మాణాలు (ఆల్ఫా హెలిక్స్ మరియు బీటా అల్లుకొని ఉన్న షీటు యెక్క అంచులు ), వీటిని స్థానికంగా నిర్వచించబడ్డాయి, ఒకేఒక్క మాంసకృత్తి కణంలో అనేక ద్వితీయ ఆకృతులు ఉండవచ్చు.
తృతీయ నిర్మాణం
ఏక మాంసకృత్తి కణం యెక్క త్రిమితీయ నిర్మాణం; ద్వితీయ నిర్మాణాల యెక్క అణుపుంజాల అమరిక. ఇది ఇంకనూ పూర్తిగా ముడుచుకున్న మరియు దగ్గరగా ఉన్న పోలిపెప్‌టైడ్ బంధాన్ని కూడా వర్ణిస్తుంది.
నాల్గవ నిర్మాణం
అనేక మాంసకృత్తి కణాల లేదా పోలిపెప్‌టైడ్ బంధాల యెక్క మిశ్రమాన్ని ఈ సందర్భంలో మాంసకృత్తి ఉపభాగాలుగా సాధారణంగా పిలవబడుతుంది, ఇవి అతిపెద్ద సమూహం యెక్క భాగంగా లేదా మాంసకృత్తి మిశ్రమంగా పనిచేస్తుంది.

నిర్మాణం యెక్క ఈ స్థాయిలతో పాటు, ఒక మాంసకృత్తి దానియెక్క జీవసంబంధ పనితోపాటు ఒకేవిధమైన అనేక నిర్మాణాల మధ్య మారవచ్చు. ఈ పద్ధతి కూడా ఉత్ర్కమణీయమైనది.. ఈ క్రియాత్మక తిరిగి ఏర్పాటుల సందర్భంలో, ఈ తృతీయ లేదా చతుర్థ నిర్మాణాలు సాధారణంగా రసాయన ఆకృతిగా పిలవబడుతుంది, మరియు వాటి మధ్య మార్పును ఆకృతి మార్పులుగా పిలవబడుతుంది.

ప్రాధమిక నిర్మాణంను రసాయనచర్యలు లేదా పెప్‌టైడ్ బంధాల ద్వారా గట్టిగా కలిపి ఉంచబడుతుంది, వీటిని మాంసకృత్తి జీవసంశ్లేషణం లేదా మార్చబడే సమయంలో చేయబడతాయి. ఈ పెప్‌టైడ్ బంధాలు మాంసకృత్తికి దృఢత్వంను అందిస్తాయి. అమైనో ఆమ్లాల బంధం యెక్క రెండు చివరలను C-కడపటి అంచు లేదా కార్బోక్సిల్ టెర్మినస్ (C-టెర్మినస్) మరియు N-కడపటి అంచు లేదా అమైనో టెర్మినస్ (N-టెర్మినస్) అని సూచించబడేవి ప్రతి ఒక్క తీవ్రత మీద ఉన్న స్వేచ్ఛా సమూహం యెక్క స్వభావం మీద ఆధారపడి ఉంటుంది.

ద్వితీయ నిర్మాణం యెక్క అనేక నిర్మాణాలను వాటి ప్రధాన-బంధాల పెప్‌టైడ్ సమూహాల మధ్య ఉన్న ఉదజని బంధాల ఆకృతులచే నిర్వచిస్తారు. అయినప్పటికీ, ఈ ఉదజని బంధాలు సాధారణంగా వాటికవే స్థిరంగా ఉండవు, ఎందుకంటే వాటర్-అమైడ్ ఉదజని బంధం సాధారణంగా అమైడ్-అమైడ్ ఉదజని బంధం కన్నా అధిక అనుకూలంగా ఉంటుంది. అందుచే, ద్వితీయ నిర్మాణం కావలసినంత తక్కువగా ఉన్న నీటి మీద స్థానిక కేంద్రీకరణ ఉన్నప్పుడు మాత్రమే స్థిరంగా ఉంటాయి, ఉదా., కరిగిన గుండ్రటి అణువు లేదా పూర్తిగా ముడుచుకున్న స్థితులలో ఉంటాయి.

అలానే, కరిగించిన వృత్తాకార అణువులు మరియు తృతీయ నిర్మాణం యెక్క ఏర్పాటు ప్రధానంగా నిర్మాణాత్మక నిర్దేశించబడని పరస్పరచర్యల ద్వారా ఏర్పడతాయి, ఇందులో అమైనో ఆమ్లాల మరియు జలవిరోధి చర్యల యెక్క కఠిన స్వభావాన్ని కలిగి ఉంటాయి. అయినప్పటికీ, మాంసకృత్తి విభాగం యెక్క భాగాలు నిర్మాణాత్మకంగా నిర్దిష్టమైన చర్యల ద్వారా బంధించబడినప్పుడు తృతీయ నిర్మాణం స్థిరంగా ఉంటుంది, ఇందులో ఐయాన్ సంబంధ చర్యలు (ఉప్పు వంతెనలు), ఉదజని బంధాలు, మరియు ప్రక్క బంధాల యెక్క బిగుతైన ప్యాకింగ్ ఉంటాయి. కణబాహ్య మాంసకృత్తుల యెక్క తృతీయ నిర్మాణం డైసల్ఫైడ్ బంధాల చేత కూడా నిలకడగా ఉంచవచ్చు, ఇది మూసివుంచని స్థితి యెక్క ఎంట్రోపీని తగ్గిస్తుంది; డైసల్ఫైడ్ బంధాలు చాలా అసాధారణంగా సైటోసోలిక్ మాంసకృత్తులలో ఉంటాయి, ఎందుకంటే సైటోసోల్ సాధారణంగా పర్యావరణంలో తగ్గిపోతూవుంది.

ప్రాధమిక నిర్మాణం[మార్చు]

వివిధ అమైనో ఆమ్లాల యెక్క క్రమాన్ని పెప్‌టైడ్ లేదా మాంసకృత్తి యెక్క ప్రాధమిక నిర్మాణం అంటారు. శ్లేషాల లెక్కింపు సాధారణంగా ఎల్లప్పుడూ N-కడపటి అంచు నుండి ఆరంభమవుతుంది (NH2-సమూహం), ఈ అంచులో అమైనో సమూహం పెప్‌టైడ్ బంధంలో ఉంటుంది. మాంసకృత్తి యెక్క ప్రాధమిక నిర్మాణంను మాంసకృత్తితో సంబంధం ఉన్న జన్యువుతో నిర్ణయించబడుతుంది. DNA లోని న్యూక్లియోటైడ్ల యెక్క నిర్దిష్టమైన క్రమం mRNAగా ప్రతిలేఖనం చేయబడుతుంది, దీనిని ట్రాన్స్‌లేషన్ అనే పద్ధతిలో రైబోసమ్ చేత చదవబడుతుంది. ఆ మాంసకృత్తికి ఈ మాంసకృత్తి క్రమం అసాధారణంగా ఉంటుంది, మరియు ఇది మాంసకృత్తి యెక్క ఆకృతిని మరియు క్రియలను నిర్వచిస్తుంది. మాంసకృత్తి యెక్క క్రమాన్ని పద్ధతులు ఎడ్మాన్ డిగ్రేడేషన్ లేదా తండెం మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రి వంటివి నిర్ణయిస్తాయి. తరచుగా, జన్యువు యెక్క జన్యుపరమైన సంకేత క్రమం నుండి ప్రత్యక్షంగా దీనిని తెలుసుకుంటారు. స్థలాంతర ప్రాప్తికి ముందు డైసల్ఫైడ్ ఆకృతి, ఫాస్ఫోరిలేషన్స్ మరియు గ్లైకోసిలేషన్స్ వంటి మార్పులు ప్రాధమిక నిర్మాణంలో భాగంగా భావించబడుతుంది, మరియు దీనిని జన్యువు నుండి తెలుసుకోలేదు.

ద్వితీయ నిర్మాణం[మార్చు]

Left: Ca atom trace. Right: Secondary structure cartoon ("ribbon")

పొడవులు మరియు కోణాల గురించి తెలిసిన సమాచారంతో పెప్‌టైడ్ల యెక్క నమూనాలను నిర్మించటం ద్వారా, ద్వితీయ నిర్మాణం యెక్క మొదటి మూలకాలు ఆల్ఫా హెలిక్స్ మరియు బీటా షీట్లను 1951లో లినుస్ పాలింగ్ మరియు సహుద్యోగులు సూచించారు.[2] ఈ రెండవ నిర్మాణ మూలకాలలో ప్రతి ఒక్కటీ క్రమ జ్యామితీయతను కలిగి ఉన్నాయి, అనగా అవి డిహైడ్రల్ కోణాలు ψ మరియు φ యెక్క నిర్దిష్టమైన విలువలకు పరిమితమై ఉన్నాయి. అందుచే వాటిని రామచంద్రన్ ప్లాట్(పథకం) యెక్క ఖచ్చితమైన ప్రదేశంలో కనుగొనవచ్చు. పెప్‌‌టైడ్ ఆధారంలో మొత్తం ఉదజని బంధ దాతలు మరియు స్వీకర్తల సంతృప్తత యెక్క పద్ధతిని ఆల్ఫా హెలిక్స్ మరియు బీటా-షీట్ చూపిస్తాయి. ఈ ద్వితీయ నిర్మాణ మూలకాలు కేవలం పోలిపెప్‌టైడ్ ముఖ్య బంధం యెక్క లక్షణాల మీద ఆధారపడి ఉంటుంది, ఇవి ఎందుకు అన్ని మాంసకృత్తులలో ఉంటాయనేది వివరిస్తుంది. ద్వితీయ నిర్మాణంలో సహజం కాని మాంసకృత్తి భాగాన్ని "క్రమము-కాని నిర్మాణం" అంటారు(దీనిని యాదృచ్ఛిక కాయిల్ తో కలపరాదు, ఒక మడవని పోలీపెప్‌టైడ్ బంధం ఏ స్థిరమైన త్రితీయ-పరిమాణ నిర్మాణంను కలిగి ఉండదు). అదేరకమైన హెలిక్స్ యెక్క మరిన్ని ప్రాతినిధ్యాలను కుడివైపు చూపబడింది.


సూపర్‌సెకండరీ నిర్మాణం[మార్చు]

సూపర్‌సెకండరీ నిర్మాణ మూలకాలు సాధారణంగా అనేక రకాల పాశాలను మరియు వంపులను ఉపయోగించి ఒక సంఘటితమైన ఆకృతిలోకి మడవబడుతుంది. ద్వితీయ నిర్మాణాలు సూపర్ సెకండరీ నిర్మాణాల ఏర్పాటు కొరకు ఉదజని బంధం చేత బంధంపబడి ఉంటాయి, ఇందులో గ్రీకు కీ ఉంది.[3] వివరణాత్మక ఉదాహరణ కొరకు సూపర్‌సెకండరీ నిర్మాణం చూడండి. అనేక మంది శాస్త్రజ్ఞులు సూచించిన ప్రకారం ద్వితీయ నిర్మాణంను అమైనో ఆమ్ల క్రమం చేతనే నిర్ణయింపబడుతుంది.

తృతీయ నిర్మాణం[మార్చు]

ద్వితీయ నిర్మాణం యెక్క మూలకాలు సాధారణంగా అనేక రకాల పాశాలను మరియు వంపులను ఉపయోగించి ఒక సంఘటితమైన ఆకృతిలోకి మడవబడుతుంది. తృతీయ నిర్మాణ ఏర్పాటు జలవిరోధ శ్లేషాలను అణచివేయటానికి ఉంటుంది, కానీ ఇతర పరస్పర చర్యలు ఉదజని బంధం, ఐయాన్ల పరస్పర చర్యలు మరియు డైసల్ఫైడ్ బంధాలు కూడా తృతీయ నిర్మాణంను స్థిరపరుస్థాయి. తృతీయ నిర్మాణ మొత్తం రసాయనబంధం కాని చర్యలను చుట్టుముట్టి ఉంటాయి, వీటిని ద్వితీయ నిర్మాణాలుగా భావించబడవు, మరియు ఇది మాంసకృత్తి యెక్క మొత్తం మడతను నిర్వచిస్తుంది, మరియు సాధారణంగా మాంసకృత్తి క్రియకొరకు ఆవశ్యకంగా ఉంటుంది.

చతుర్థ(నాల్గవ)నిర్మాణం[మార్చు]

నాల్గవ నిర్మాణం పెప్‌ టైడ్ బంధాల యెక్క అనేక క్రమాల మధ్య పరస్పర చర్య. ఏకబంధాలను ఉపభాగాలుగా పిలుస్తారు. ఏకబంధాలు సాధారణంగా ఈ ఉపభాగాల అణువుల మధ్య ఉన్న ఎలక్ట్రానులచే జతకాబడవు, కానీ డై-సల్ఫైడ్ బంధంచే జతకాబడి ఉంటాయి. అన్ని మాంసకృత్తులు నాల్గవ నిర్మాణంలో ఉండవు, ఎందుకంటే సోనోమర్‌లాగా అవి క్రియాత్మకంగా ఉంటాయి. తృతీయ నిర్మాణంలోలానే నాల్గవ నిర్మాణం అదే విధమైన పరస్పర చర్యల యెక్క పరిమితిలో స్థిరపరచబడతాయి. రెండు లేదా ఎక్కువ పోలీపెప్‌టైడ్‌ల మిశ్రమాలను (అనగా. బహు ఉపభాగాలు) మల్టీమెర్లు అంటారు. ముఖ్యంగా ఇది రెండు ఉపభాగాలను కలిగి ఉంటే డైమర్ అని, మూడు ఉంటే ట్రిమర్ అని, నాల్గు ఉంటే టెట్రామర్ అని అంటారు. ఈ ఉపభాగాలు ఒకదానితో ఒకటి సౌష్టవతా అక్షం ద్వారా సంబంధం కలిగి ఉంటాయి, ఇందులో 2-మడతల అక్షం ఉంది. మల్టామెర్లు ఒకేరకమైన ఉపభాగాలచే తయారుకాబడతాయి, దీనిని ఉపసర్గ "హోమో-" (ఉదా పోమోటెట్రామర్)తో మరియు వేర్వేరు ఉపభాగాలచే తయారయినవాటిని ఉపసర్గ "హెటేరో-" తో సూచించవచ్చు(ఉదా. హెటెరోటెట్రామెర్, హెమోగ్లోబిన్ యెక్క రెండు ఆల్ఫా మరియు రెండు బీటా సంబంధాలు).

అమైనో ఆమ్లాల యెక్క నిర్మాణం[మార్చు]

ఒక α-అమైనో ఆమ్లం

ఒక α-అమైనో ఆమ్లం మొత్తం అమైనో ఆమ్లాల రకాలలో ఉన్న భాగాన్ని మరియు ప్రతిరకం యెక్క శ్లేషానికి అసాధారణమైన అనుసంగ బంధాన్ని కలిగి ఉంటుంది. Cα అణువు 4 వేర్వేరు అణువులను కలిగి ఉంటుంది: ఒక ఉదజని అణువు( Hని తొలగించబడిన పటం), అమైనో సమూహ నత్రజని, కార్బోక్సిల్ సమూహ కర్బనం, మరియు అమైనో ఆమ్లం యెక్క ఈ రకం కొరకు ఉన్న ఖచ్చితమైన కర్బన అనుసంగ బంధం ఉన్నాయి. ఈ నియమానికి ఒక మినహోయింపు ప్రోలిన్, ఇక్కడ ఉదజని అణువును అనుసంగ బంధంకున్న బంధంచే స్థానభ్రంశం చేయబడుతుంది. ఎందుకంటే కర్బన అణువు నాలుగు వేర్వేరు సమూహాలను అణువులో కలిగి ఉంటుంది. అయితే జీవసంబంధ మాంసకృత్తులలో ఐసోమర్లలో కేవలం ఒకటి మాత్రమే కనిపిస్తుంది. గ్లిసైన్ అణువుకాదు ఎందుకంటే దాని అనుసంగ బంధం ఉదజని అణువు. ఒక సులభమైన మరియు సరైన L-ఆకృతిలో జ్ఞాపకం కొరకు "CORN" ఉంచబడింది: Cα అణువును H ముందునుండి చూస్తే, శ్లేషాలు "CO-R-N" సవ్యభరిభ్రమణంలో చదువుతాయి.

CO-R-N నియమం

అనుసంగ బంధం α-అమైనో ఆమ్లం యెక్క రసాయన లక్షణాలను మరియు 20 వేర్వరు అనుసంగ బంధాలు:

20 సహజంగా సంభవించే అమైనో ఆమ్లాల యెక్క రసాయన లక్షణాల ఆధారంగా అనేక సమూహాలుగా విభజన చేయవచ్చు.

ముఖ్యమైన అంశాలలో శక్తి, జలవిరోధిత్వం/జలప్రియం, పరిమాణం మరియు క్రియాత్మక సూపాలు ఉన్నాయి. సజల పర్యావరణంలో ఉన్న వేరువేరు అనుసంగ బంధాల యెక్క పరస్పర చర్యల స్వభావం మాంసకృత్తి నిర్మాణ ఆకృతిలో అతిపెద్ద పాత్రను పోషిస్తుంది. జలవిరోధ అనుసంగ బంధాలు మాంసకృత్తి మధ్యలో కప్పివేయడానికి, జలప్రియ అనుసంగ బంధాలు ద్రావణికి ప్రస్ఫుటమై ఉంటాయి. 

జలవిరోధ శ్లేషాల ఉదాహరణలు: ల్యూసిన్, ఐసోల్యూసిన్, ఫినిలాలైన్, మరియు వాలైన్, ఇంకనూ కొంతవరకు టైరోసిన్, అలనైన్, మియు ట్రిప్టోఫాన్ ఉన్నాయి. మాంసకృత్తి నిర్మాణాలలో అనుసంగ బంధాల శక్తి ఒక ముఖ్యమైన పాత్ర వహిస్తోంది, ఎందుకంటే ఐయాన్ బంధం మాంసకృత్తుల నిర్మాణాలను స్థిరపరుస్థుంది, మరియు మాంసకృత్తి మధ్యలోని సమతులనం కాని శక్తి నిర్మాణాలను ఆటంకపరచవచ్చు. శక్తి వంతమైన శ్లేషాలు బలమైన జలప్రియాలు మరియు వాటిని సాధారణంగా మాంసకృత్తుల వెలుపల కనుగొనబడుతుంది. అనుకూలంగా శక్తి వంతమైన అనుసంగ బంధాలు లైసిన్, ఆర్జినైన్ లో మరియు కొన్ని సందర్భాలలో హిస్టిడైన్ లో కనుగొనబడుతుంది. ప్రతికూల బలాలు గ్లుటమేట్ మరియు ఆస్పరేట్లలో కనుగొనబడుతుంది. మిగిలిన అమైనో ఆమ్లాలు సాధారణంగా చిన్న జలప్రియ అనుసంగ బంధాలను అనేక క్రియాత్మక సమూహాలతో ఉంటాయి. సెరిన్ మరియు థెరియోనిన్ సమూహాలు అలానే ఆస్పర్జిన్ ఇంకా గ్లుటమైన్ అమైడ్ సమూహాలను కలిగి ఉంటాయి. కొన్ని అమైనో ఆమ్లాలు సెస్టైన్ వంటి ప్రత్యేక లక్షణాలను కలిగి ఉంటాయి, అవి అణువుల డైసల్ఫైడ్ బంధంను ఇతర సిస్టైన్, విరామాలలో ఉండే ప్రోలిన్, చిన్నదైన గ్లైసిన్ మరియు ఇతర అమైనో ఆమ్లాల కన్నా అధిక చలనత్వం ఉన్న వాటిని ఏర్పరచవచ్చు.

పెప్‌‌టైడ్ బంధం(అమైడ్ బంధం )[మార్చు]

రెండు అమైనో ఆమ్లాలు
ψ మరియు ω బాండ్ కోణాలు

రెండు అమైనో ఆమ్లాలను సంగ్రహణ ప్రతిచర్యలో కలపవచ్చును. ఈ ప్రతిచర్యను పునరావృత్తం చేయడం ద్వారా, శ్లేషాల యెక్క దీర్ఘబంధాలు ఉత్పన్నమవుతాయి. (పెప్‌‌టైడ్ బంధంలో అమైనో ఆమ్లాలు). ఈ ప్రతి చర్యను ట్రాన్సలేషన్ అనే పద్ధతిలో రిబోసమ్ చేత జాబితా చేయబడుతుంది. పెప్‌‌టైడ్ బంధం వాస్తవానికి ప్లానార్, ఎందుకంటే రెండితలైన బంధం నుండి ఎలక్ట్రానుల యెక్క వికేంద్రీకరణం జరుగుతుంది. స్థిరమైన పెప్‌‌టైడ్ డిహేడ్రాల్ కోణం, ω ( C1 మరియు N మధ్య బంధం) ఎల్లప్పుడూ 180 డిగ్రీల వద్ద ఉంటుంది. డిహేడ్రల్ కోణాలు phi φ ( N మరియు Cα మధ్య బంధం) ఇంకా psi ψ (Cα మరియు C1 మధ్య బంధం) అవ్వబోయే విలువల యెక్క ఖచ్చితమైన పరిమితిని రలిగి ఉండవచ్చు. ఈ కోణఐలు మాంసకృత్తి యెక్క స్వేచ్ఛా ఘాతాలు, ఇవి మాంసకృత్తి యెక్క త్రితీయ నిర్మాణ నియంత్రణను చేస్తుంది. ఇవి జ్యామితీయత ద్వారా అదుపులో ఉంచబడి ఖచ్చితమైన ద్వితాయ నిర్మాణాల మూలకాల కొరకు ముఖ్యమైన పరిమితులను అనుమతిస్తుంది మరియు దీనిని రామచంద్రన్ ప్రణాళికలో చూపబడుతుంది. కొన్ని ముఖ్యమైన బంధాల పొడవును దిగువ పట్టికలో ఇవ్వబడింది.

పెప్‌‌టైడ్ బంధనం సగటు పొడవు ఏక బంధం సగటు పొడవు ఉదజని బంధం సగటు (±30)
Ca - C 153 pm C - C 154 pm O-H --- O-H 280 pm
C - N 133 pm C - N 148 pm N-H --- O=C 290 pm
N - Ca 146 pm C - O 143 pm O-H --- O=C 280 pm

అనుసంగ బంధాల ఆకృతి మరియు రోటామెర్లు[మార్చు]

అనుసంగబంధాల తో పాటు అణువులు గ్రీకు అక్షరాలలో గ్రీకు అక్షరమాల క్రమంలో ఉంచబడినాయి: α, β, γ, δ, є, మరియు అనేకం. మరియు Cα ఆ అమైనో ఆమ్లం యెక్క కర్బోనిల్ సమూహంను దగ్గరగా ఉన్న ఆధార కర్బన అణువును సూచిస్తుంది, రెండవ దగ్గరది Cβ, ఇంకనూ ఇది ఇలానే కొనసాగుతుంది. Cα ఆధార భాగంగా ఉంది, అయితే Cβ మరియు అణువులు అనుసంగ బంధాన్ని ఇముడ్చుకొని ఉంటాయి. అణువుల మధ్య ఈ బంధాల చుట్టూ డిహెడ్రల్ కోణాలు χ1, χ2, χ3,గా పేర్లు పెట్టబడినాయి. అనుసంగ బంధం యెక్క మొదటి చలించగలిగే డిహెడ్రలో కోణంను \gamma, N-C\alpha-C\beta-X\gamma నిర్వచించారు, దీనిపేరును χ1గా ఉంది. చాలా వరకు అనుసంగ బంధాలు వేర్వేరు ఆకృతులలో ఉంటాయి, వీటిని గౌచే(-), ట్రాన్స్, మరియు గౌచ్(+)గా పిలిస్తారు. అనుసంగ బంధాలు సాధారణంగా χ2 చలించే ఆకృతి చుట్టూ రావడానికి ప్రయత్నిస్తాయి, ప్రత్యామ్నాయ అణువుల యెక్క ఎలక్ట్రాన్ పథాల మధ్య ఒకదాని మీద ఒకటి ఉండటాన్ని తగ్గించటానికి ఉపయెగబడుతుంది.

అనుసంగ బంధాల ఆకృతుల యెక్క విభిన్నత తరచుగా రోటామోర్ సేకరణలలో చూపించబడింది. రోటామెర్ సేకరణలు మాంసకృత్తులలోని ప్రతి శ్లేషరకం కొరకు రోటామోర్ల యెక్క సేకరణ, దీనితో పాటు అనుసంగ బంధాల స్వేచ్చా ఘాతాలు ఉంటాయి. రోటామెర్ సేకరణల సాధారణ ఆకృతులు మరియు ఖచ్చితమైన కృతుల యెక్క తరచుదనం గురించి సమాచారంను కలిగి ఉంటుంది. రోటామెర్ సేకరణల సాధారణ ఆకృతులు మరియు ఖచ్చితమైన కృతుల యెక్క తరచుదనం గురించి సమాచారంను కలిగి ఉంటుంది. ఇంకనూ డిహైడ్రల్ కణ మార్గాలు లేదా విధానాల గురించి ఉన్న వ్యత్యాసం యెక్క సమాచారాన్ని కలిగి ఉంటాయి, దీనిని నమూనాల కొరకు ఉపయోగించవచ్చును.[4]

అనుసంగ బంధాల డిహైడ్రల్ కణాలు సమానంగా పంపిణీకాబడలేదు, కానీ చాలా వరకూ అనుసంగ బంధాల రకాల కొరకు కొన్ని ఖచ్చితమైన విలువల చుట్టూ పటిష్టమైన సమూహాలతో కోణాలు ఏర్పడతాయి\chi. రోటోమెర్ సేకరణలు అందుచే మాంసకృత్తుల యెక్క తెలిసిన నిర్మాణాలలో అనుసంగ బంధాల ఆకృతుల యెక్క సంఖ్యా శాస్త్ర విశ్లేషణ నుండి, గమనించిన ఆకృతులను సమూహపరచడం ద్వారా లేదా డిహైడ్రల్ కోణ స్థలాన్ని భాగాలుగా విభజించడం ద్వారా మరియు ప్రతి భాగం యెక్క సగటు ఆకృతిని నిర్ణయించడం ద్వారా సాధారణంగా పొందబడతాయి. ఈ విభజన సాధారణంగా భౌతిక-రసాయన అంశాల మీద ఆధారపడి ఉంటుంది, పరిభ్రమణం కొరకు రేఖలలో దాదాపు sp3-sp3 బంధాలు మూడు 120°భాగాలలో ప్రతి సంశయ ఈకృతి మీద కేంద్రీకృతమై ఉంటాయి(60°, 180°, -60°).

రోటా సముదాయాలు స్వతంత్ర-ఆధారమైనవి, ద్వితీయ నిర్మాణం-స్వతంత్రం కానిది, లేదా ఆధారంపై-ఆధారపడినది. ఈ భేధాలు రోటామెర్ల కొరకు ఉన్న డిహైడ్రల్ కోణాల మీద మరియు/లేదా వాటి పౌనఃపున్యం స్థానిక ఆధార ఆకృతి మీద చేయబడిందా లేదా అనే మీద ఆధారపడి చేయబడతాయి. ఆధార-స్వతంత్ర రోటామెర్ సముదాయాలు ఆధార ఆకృతికొరకు ఏ సూచనలు ఇవ్వదు, మరియు అవి లభ్యమయ్యే మొత్తం అనుసంగ బంధాల యెక్క ఖచ్చితమైన రకాల నుండి లెక్కించబడుతుంది.[5] ద్వితీయ-నిర్మాణ-స్వతంత్రత లేని సముదాయాలు వేర్వేరు డిహైడ్రల్ కోణాలను మరియు/లేదా రోటామెర్ పౌనఃపున్యాలను \alpha-హెలిక్స్, \beta-షీట్, లేదా కాయిల్ ద్వితీయ నిర్మాణం కొరకు కలగి ఉంటాయి. ఆధార-స్వతంత్రతలేని రోటామెర్ సముదాయాలు ఆకృతులలో మరియు/లేదా ఆధార డిహైడ్రల్ కోణాల చేత నిర్వచించబడిన స్థానిక ఆధార ఆకృతి మీద ఆధారపడిన పౌనఃపున్యాలలో ఉంటాయి \phi మరియు \psi, ద్వితీయ నిర్మాణంతో సంబంధం లేకుండా ఇది ఉంటుంది.[6] చివరగా, ఆధార-స్వతంత్రతలేని రోటామెర్ సముదాయాల మీద ఉన్న రూపాంతరం స్థాన-ఖచ్చిత రోటామెర్ ఆకృతిలో ఉంటుంది, వీటిని ఒక ఖండంతో సాధారణంగా పొడవులో 5 అమైనో ఆమ్లాలతో నిర్వచించబడుతుంది, ఇక్కడ మధ్య శ్లేషం యెక్క అనుసంగ ఆకృతి పరీక్షింపబడుతుంది.

మాంసకృత్తి నిర్మాణంలో డొమైన్లు, మోటిఫ్లు, మరియు మడతలు[మార్చు]

అనేక మాంసకృత్తులు చాలా భాగాలుగా నిర్వహించబడతాయి. నిర్మాణాత్మక ప్రదేశం మాంసకృత్తి మొత్తం నిర్మాణం యెక్క మూలకం, ఇది స్వీయం-స్థిరత్వం ఉన్న మరియు మిగిలిన మాంసకృత్తి కన్నా బంధం కన్నా తరచు స్వతంత్రంతో మడవ బడి ఉంటుంది. ఒక జన్యు కుటుంబం లేదా ఒక జన్యువు యెక్క మాంసకృత్తి పదార్థాలకు చాలా భాగాలు అసాధారణంగా ఉండవు, కానీ బదులుగా ఇవి అనేక రకాల మాంసకృత్తులలో కనిపిస్తాయి. డొమైన్లు తరచుగా పేరు పెట్టబడి మరియు ఏకీకరణ కాబడి ఉంటాయి, ఎందుకంటే అవి కేటాయించబడిన మాంసకృత్తులు జావసంబంధ రాపిడిలో ఉంటాయి, ఉదాహరణకి కాల్మోడులిన్ యెక్క కాల్షియం బంధన డొమైన్. అవి స్వీయ-స్థిరత్వాన్ని కలిగి ఉండటం వలన, జన్యుపరమైన కణజాల మిశ్రమంలను చేయటానికి ఒక మాంసకృత్తి నుండి మరొక దాని మధ్య జన్యుపరమైన ఇంజనీరింగ్ ద్వారా ప్రదేశాలు మార్చబడతాయి. ఈ భావనలో మోటిఫ్ ద్వితీయ నిర్మాణాత్మక మూలకాల యెక్క సంక్షిప్త నిర్దిష్ట సంశ్లేషంగా సూచిస్తుంది. (ఇందులో హెలిక్స్-టర్న్-హెలిక్స్). ఈ మూలకాలను తరచుగా సూపర్‌సెకండరీ నిర్మాణంగా పిలవబడతాయి. మడత అనేది అమరిక యెక్క విశ్వజనీన రకాన్ని సూచిస్తుంది, ఇందులో హెలిక్స్ బండిల్ లేదా బీటా-బారెల్ ఉన్నాయి. నిర్మాణాల మోటిఫ్లు కొన్ని మూలకాలను కలిగి ఉంటుంది, ఉదా. 'హెలిక్స్-టర్న్-హెలిక్స్' ను కలిగి ఉంటుంది. మోటిఫ్ యెక్క మొత్తం ఉదహరింపులలో మూలకాల అణుపుంజాల క్రమం ఒకే రకంగా ఉంటే, ఆధారమైన జన్యువులో ఏ క్రమంలో నైనా సంకేత పరచవచ్చు. . మాంసకృత్తి నిర్మాణ మోటిఫ్లు తరచుగా పాశాల యెక్క వేర్వేరు పొడవులను మరియు నిర్దిష్టంకాని ఆకృతులను పొందుపరుచుకొని ఉంటాయి, దీని ప్రభావం వల్ల శూన్య ప్రదేశంలోకి రెండు మూలకాలను తీసుకురావడానికి కావలసిన స్థితిని ఏర్పాటుచేస్తుంది, ఇవి జన్యువులోని ప్రక్కనే ఉన్న DNA క్రమాల చేత సంకేతీకరణ కావని గ్రహించాలి. రెండు జన్యువుల్ మోటిఫ్ యెక్క ద్వితీయ నిర్మాణాత్మక మూలకాలను ఒకే క్రమంలో సంకేతం చేయబడినప్పుడు అవి కొంతవరకూ వ్యత్యాసం ఉన్న అమైనో ఆమ్లాల యెక్క క్రమాలను సూచించవచ్చు. తృతియా మరియు ప్రాధమిక నిర్మాణం మధ్య సమ్మిశ్రమైన సంబంధం వల్లనే కాకుండా ఒక మాంసకృత్తి నుండి వేరొక దానికి మూలకాల పరిమాణం మారుతుంది. నిజకేంద్రక విధానంలో సుమారు 100,000 వేర్వేరు మాంసకృత్తులను ప్రదర్శించటమైనది. ఇది పరిణామం యెక్క ఫలితంగా ఉంది, ఎందుకంటే జన్యుతంతువులలో జన్యవులు లేదా జన్యవుల భాగాలు రెండింతలు లేదా చుట్టూ తిరిగి ఉంటాయి. దీనర్థం ఏమనగా, ఉదాహరణకి మాంసకృత్తికి నూతన క్రియను ఇవ్వటానికి మాంసకృత్తి డొమైనుకి ఒక మాంసకృత్తి నుండి వేరొక దానికి మార్చవచ్చు. ఈ చర్యల వల్ల లక్ష్య మార్గాలు మరియు మెళుకువలు అనేక వేర్వేరు మాంసకృత్తులలో తిరిగి ఉపయెగించబడతాయి.

మాంసకృత్తి మడత[మార్చు]

మడవని పోలి‌పెప్‌టైడ్ యాదచ్ఛిక కాయిల్ నుండి త్రితీయ లక్షణాల నిర్మాణంలోకి మడవబడుతుంది.

మాంసకృత్తి నిర్మాణ లెక్కింపు[మార్చు]

దాదాపు 90% మాంసకృత్తి నిర్మాణాలు X-రే క్రిస్టలోగ్రఫీచే లెక్కింపబడిన మాంసకృత్తి డేటా బ్యాంకులో లభ్యమవుతాయి. ఈ పద్ధతి మాంసకృత్తిలో ఎలక్ట్రానుల యెక్క 3D సాంద్రత పంపిణీని లెక్కించటానికి అనుమతిస్తుంది, మరియు తద్వారా (స్పటికాకార స్థితిలో) ఒక ఖచ్చితమైన విభజనకు నిర్ణయించవలసిన మొత్తం అణువుల యెక్క 3D సమతుల్యాలను సూచిస్తుంది. ఉజ్జాయింపుగా 9% తెలిసిన మాంసకృత్తి నిర్మాణాలు న్యూక్లియర్ మాగ్నెటిక్ రిసోనన్స్ మెళుకువ నుండి పొందబడతాయి, దీనిని ద్వితీయ నిర్మాణం లెక్కించటానికి కూడా ఉపయోగించబడతాయి. మొత్తం ద్వితీయ నిర్మాణం యెక్క ఆకృతులను ఇతర జీవరసాయన మెళుకువలు అయిన వృత్తాకార డైక్రోయిజం లేదా ద్వైత ధ్రువిత ఇంటర్ఫెరోమెట్రీ ద్వారా నిర్ణయించబడతాయి. ద్వితీయ నిర్మాణం అధిక నిర్దిష్ట స్థాయిలో ఊహించబడుతుంది (తరువాతి భాగం చూడండి). క్రియో-ఎలెక్ట్రాన్ సూక్ష్మదర్శిని ఇటీవల మాంసకృత్తులను అధిక విభజన వద్ద నిర్ణయించటానికి సాధనమైనది (5 ఆంగ్‌స్ట్రామ్స్ లేదా 0.5 నానోమీటర్ల కన్నా తక్కువ) మరియు రాబోయే దశాబ్దంలో అధిక విభజన పని సాధనంగా శక్తిని పెంచబోతోందని ఊహించబడింది. ఈ మెళుకువ ఇప్పటికీ అతిపెద్ద మాంసకృత్తి మిశ్రమాలు వైరస్ పూతతో ఉన్న మాంసకృతులు మరియు అమిలాయిడ్ పీచుపదార్థాల వంటి వాటితో పనిచేస్తున్న పరిశోధకుల కొరకు విలువైన మూలంగా ఉంది.

మాంసకృత్తి నిర్మాణాల యెక్క మూలపదార్థాల విభజనకు ఒక ఇంచుమించు వివరణ
స్థిరమతి (Å) అర్ధం
>4.0 ఏక సమీకరణాలు అర్థవంతంగా ఉండవు
3.0 - 4.0 మడతలు సరిగ్గా ఉండవచ్చు, కానీ తప్పులు చాలా సాధారణం. అనేక అనుబంధాలు సరికాని తప్పు రోటామెర్తో ఉండవచ్చు. అనేక అనుబంధాలు సరికాని తప్పు రోటామెర్తో ఉండవచ్చు.
2.5 - 3.0 మడతలు సరిగ్గా ఉండవచ్చు, కొన్ని ఉపరితల పాశాలు తప్పుగా నమూనా చేయవచ్చు. అనేక పొడవాటి, సన్నని ప్రక్కబంధాలు(lys, glu, gln, etc) మరియు చిన్న అనుసంగ బంధాలు (ser, val, thr, etc) తప్పు రోటామెర్లను కలిగి ఉండవచ్చు.
2.0 - 2.5 2.5 - 3.0 లాగా, కానీ అనేక అనుసంగ సంబంధాలు తప్పుడు రోటామెర్లను కలిగి ఉండడమనేది చాలా తక్కువ. అనేక చిన్న తప్పులు సాధారణంగా కనుగొనబడతాయి. మడత మామూలుగా సరిగ్గా ఉంటుంది మరియు ఉపరితల పాశం అనేక తప్పులు చాలా చిన్నవి. నీటి కణాలు మరియు చిన్న లిగ్నాడ్స్ స్పష్టంగా కనిపిస్తాయి.
1.5 - 2.0 కొన్ని శ్లేషాలు తప్పు రోటామెర్లో ఉంటాయి. చాలా చిన్న తప్పులు సాధారణంగా కనుగొనబడతాయి. మడతలు అసాధారణంగా తప్పుగా ఉంటాయి, ఉపరితల పాశ్యాలలో కూడా ఉంటుంది.
0.5 - 1.5 సామాన్యంగా, ఆకృతులు ఈ స్థిరమతి వద్ద ఏ తప్పులూ లేకుండా ఉంటాయి. రోటామెర్ సముదాయాలు మరియు జ్యామితీయ అధ్యయనాలు ఈ ఆకృతుల నుండి చేయబడతాయి.

నిర్మాణ వర్గీకరణ[మార్చు]

మాంసకృత్తి నిర్మాణాల వర్గీకరణ వాటియెక్క సాదృశ్యత లేదా సాధారణ పరిణామ మూలం మీద ఆధారపడి చేయవచ్చు. SCOP మరియు CATH దత్తాంశాలు మాంసకృత్తుల రెండు వేర్వేరు నిర్మాణాలను విభజిస్తుంది.

==మాంసకృత్తి క్రమం యెక్క లెక్కింపు సూచన ==

మాంసకృత్తి క్రమం యెక్క తరం, మాంసకృత్తి నిర్మాణం యెక్క తరానికన్నా సులభతరం. అయిననూ, మాంసకృత్తి నిర్మాణం దాని క్రమాని కన్నా క్రియకు ఎక్కువ అంతర్దృష్టిని ఇస్తుంది. అందుచే మాంసకృత్తి నిర్మాణం యెక్క గణఆంక సూచన కొరకు అనేక పద్ధతులు ఉన్నాయి. Ab initio సూచనా పద్ధతులు కేవలం మాంసకృత్తి క్రమాన్ని ఉపయెగిస్తాయి. త్రెడింగ్ మాంసకృత్తుల నిర్మాణాలను ఉపయెగిస్తుంది. హోమోలోజీ మోడలింగ్ తెలిసివున్న నిర్మాణం యెక్క ఒకటి లేదా ఎక్కువ సంబంధిత మాంసకృత్తుల నుండి తెలియని నిర్మాణం యెక్క మాంసకృత్తి కొరకు నమ్మకమైన 3D నమూనాను ఏర్పరుస్తుంది. మాంసకృత్తి మిర్మాణ సూచనలో ఇటీవలి సవాళ్ళను మరియు అభివృద్ధిని జాంగ్ పరిశీలించారు [7].

మాంసకృత్తి నిర్మాణ సంబంధ సాఫ్ట్వేర్[మార్చు]

మాంసకృత్తి నిర్మాణం యెక్క వివిధ ఆకృతులు తరచుగా ఒకదాని మీద ఒకటి ఉండేవాటి మీద పనిచేసే పరిశోధకులకు సహాయంగా సాఫ్ట్వేర్లు ఉన్నాయి. అత్యంత ప్రధాన క్రియగా నిర్మాణ దృష్టీకరణను అందించబడుతుంది. మాంసకృత్తి నిర్మాణం యెక్క విశ్లేషణను సాఫ్ట్వేర్ వరుస నిర్మాణాలచే సులభతరం చేయబడుతుంది. ఇవ్వబడిన మాంసకృత్తి క్రమం యెక్క తీసుకోబడిన నిర్మాణాలు లేనప్పుడు అట్లాంటి క్రమాల నమూనాలు ఊహించటానికి లేదా ఆ ఆకృతి నమూనా చెప్పటానికి తెలిసిన మాంసకృత్తి నిర్మాణాల మీద ఆధారపడి ఉంటుంది. మరియు ఇవ్వబడిన నమూనాల యెక్క తెలిసిన లేదా ఊహంచబడిన నిర్మాణాలు, సాఫ్ట్వేర్ ఉపయోగించి తప్పులను, ఊహించిన మాంసకృత్తి ఆకృతి మార్పులను లేదా to తప్పుల కొరకు వాటిని పరీక్షించడం, మాంసకృత్తి ఆకృతి మార్పులు లేదా ఉపరితల బంధన సైట్లను ఊహించడంకు ఉపయోగంచవచ్చు.

ఇవి కూడా చూడండి[మార్చు]

సూచనలు[మార్చు]

  1. Brocchieri L, Karlin S (2005-06-10). "Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes". Nucleic Acids Research 33 (10): 3390–3400. doi:10.1093/nar/gki615. PMC 1150220. PMID 15951512. 
  2. Pauling L, Corey RB, Branson HR (1951). "The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain". Proc Natl Acad Sci USA 37 (4): 205–211. doi:10.1073/pnas.37.4.205. PMC 1063337. PMID 14816373. 
  3. Chiang YS, Gelfand TI, Kister AE, Gelfand IM (2007). "New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage.". Proteins. 68 (4): 915–921. doi:10.1002/prot.21473. PMID 17557333. 
  4. Dunbrack, RL (2002). "Rotamer Libraries in the 21st Century". Curr. Opin. Struct. Biol. 12 (4): 431-440. doi:10.1016/S0959-440X(02)00344-5. PMID 12163064. 
  5. రిచర్డ్సన్ రోటామెర్ సముదాయాలు
  6. డన్‌బ్రాక్ రోటామెర్ సముదాయాలు
  7. Zhang Y (2008). "Progress and challenges in protein structure prediction". Curr Opin Struct Biol 18 (3): 342–348. doi:10.1016/j.sbi.2008.02.004. PMC 2680823. PMID 18436442. మూస:Entrez Pubmed. 

మరింత చదవడానికి[మార్చు]

  • Chiang YS, Gelfand TI, Kister AE, Gelfand IM (2007). "New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage.". Proteins. 68 (4): 915–921. doi:10.1002/prot.21473. PMID 17557333. 
  • Habeck M, Nilges M, Rieping W (2005). "Bayesian inference applied to macromolecular structure determination". Physical review. E, Statistical, nonlinear, and soft matter physics 72 (3 Pt 1): 031912. PMID 16241487.  (NMR డేటా నుండి నిర్మాణం కొరకు బయేసియన్ గణాంకాల పద్ధతులు)

బాహ్య లింకులు[మార్చు]

  • SSS దత్తాశం — సూపర్-సెకండరీ నిర్మాణ మాంసకృత్తి దత్తాశం
  • SPROUTS (స్ట్రక్చరల్ ఫోల్డింగ్ యుటిలిటీ సిస్టం)
  • ProSA-web — ఒక వెబ్ సేవను ప్రయోగాత్మకంగా లేదా సిద్ధాంతపరంగా నిర్ణయించబడిన మాంసకృత్తి ఆకృతులలో తప్పులను గుర్తించటం కొరకు ఉంది.
  • NQ-Flipper — మాంసకృత్తి ఆకృతులలో Asn మరియు Gln శ్లేషాల యెక్క అననుకూల రోటామెర్లు కనిగొనబడతాయి.
  • వాట్ ఇఫ్ సర్వర్స్ — దాదాపు 200 మాంసకృత్తి నిర్మాణం యెక్క ఆకృతులు సరిచూడబడింది, పాకింగ్, జ్యామితీయత, అననుకూల రోటామెర్లు సాధారణంగా Asn, Gln, మరియు ముఖ్యంగా Hisలో ఉంది, అసాధారణ నీటి కణాలు, ఆధార ఆకృతులు, అణువు పేర్ల విధానం, సౌష్టవ పరిమాణాలు మొదలైనవి.
  • జీవసమాచార రంగ పాఠ్యాశం — అంతరస్పందన, సంపూర్ణ స్వేచ్ఛ ఆకృతుల యెక్క పాఠ్యాంశం వివరిస్తుంది ఈ వికీ ప్రవేశంలో చర్చించారు.

మూస:Protein topics మూస:Protein structure determination మూస:Biomolecular structure